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Donnerstag,
der 18. April 2019






Uni Lübeck: Neuer Mechanismus bei Noroviren entdeckt

Forscher aus dem Institut für Chemie und Metabolomics der Universität zu Lübeck haben einen neuen Mechanismus entdeckt, mit dem humane Noroviren Zuckerbindung "abschalten" können. Den Schlüssel zu diesen neuen Erkenntnissen lieferte die NMR-Spektroskopie (Nuclear Magnetic Resonance; Kernresonanzspektroskopie).

Sowohl die Entwicklung von Impfstoffen wie auch die Suche nach antiviralen Substanzen sollten von dieser Entdeckung profitieren. Die Fachzeitschrift Nature Communications berichtet in ihrer neuesten Ausgabe über diese Arbeiten. Die Forscher Dr. Alvaro Mallagaray und Robert Creutznacher aus der Arbeitsgruppe um Prof. Dr. Thomas Peters (Direktor des Instituts für Chemie und Metabolomics) stießen bei ihren NMR-spektroskopischen Experimenten mit viralen Hüllproteinen auf eigenartige Veränderungen, die zunächst nicht zu erklären waren.

Vorhergehende Studien in Lübeck wie auch in anderen Laboratorien weltweit hatten keine Hinweise auf eine Transformation des Hüllproteins geliefert. Die ungewöhnliche Beobachtung wurde möglich, weil es den Forschern in aufwendigen Vorarbeiten in den vergangenen Jahren gelungen war, die viralen Hüllproteine auf eine spezielle Art mit nicht-radioaktiven Isotopen zu markieren und so den NMR-spektroskopischen Fingerabdruck der Proteine nahezu vollständig zu entschlüsseln.

Mit der Entschlüsselung dieses Fingerabdrucks ist es nun möglich, tiefen Einblick in die Anheftung der viralen Hüllproteine an Zuckerstrukturen auf der Oberfläche von Wirtszellen und von Bakterien, die Bestandteil des sogenannten Mikrobioms im Darm sind, zu gewinnen.

Die Anheftung humaner Noroviren an ganz bestimmte Zuckerstrukturen, die sogenannten humanen Histoblutgruppenantigene (HBGAs), wird als entscheidender Schritt für eine erfolgreiche Infektion angesehen und ist deshalb Gegenstand einer Vielzahl von Studien, die für die Entwicklung antiviraler Hemmstoffe auf die Inhibierung dieser spezifischen Wechselwirkung zwischen Virus und Wirt abzielen.

Die Ergebnisse aus dem Lübecker Labor wurden mit Hilfe komplementärer Experimente in anderen Arbeitsgruppen im Rahmen einer Kooperation unter dem Dach der von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) geförderten Forschergruppe ViroCarb bestätigt. So konnte die Arbeitsgruppe um Dr. Charlotte Uetrecht vom Heinrich-Pette-Institut in Hamburg die Befunde massenspektrometrisch untermauern, und der Gruppe um Dr. Bärbel Blaum von der Universität Tübingen ist es gelungen, die strukturellen Details der geänderten Glycanbindung mit Hilfe der Röntgenkristallographie aufzuklären.

V.l.n.r.: Robert Creutznacher, Prof. Dr. Thomas Peters und Dr. Alvaro Mallagaray. Foto: Dr. Thorsten Biet.

V.l.n.r.: Robert Creutznacher, Prof. Dr. Thomas Peters und Dr. Alvaro Mallagaray. Foto: Dr. Thorsten Biet.


Text-Nummer: 128889   Autor: Uni Lübeck/Red.   vom 21.03.2019 11.57

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